Sommario
In che modo il ruolo dell emoglobina si può considerare simile a quello di un enzima?
La funzione dell’emoglobina è quella di legare O2 nei polmoni e rilasciarlo nei tessuti. Anche la mioglobina è capace di legare O2 , ma essendo una proteina con un solo sito attivo, si comporta come un semplice enzima che segue la legge di Michaelis Menten, cioè ha una affinità per l’ossigeno di tipo iperbolico.
Dove si trova l’emoglobina?
L’emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico. L’ossigeno, infatti, è solo moderatamente solubile in acqua; pertanto, le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti.
Quali sono le principali analogie e differenze tra l’emoglobina e la mioglobina?
Dal punto di vista strutturale c’è una grande similitudine tra queste proteine: la mioglobina è un monomero, formato da una singola catena polipeptidica; l’emoglobina è un tetramero, formato da 4 catene polipeptidiche, uguali a due a due.
Che cosa è l’emoglobina e la mioglobina?
Effetto Bohr. Fonti. L’ emoglobina (Hb) e la mioglobina (Mb) sono proteine globulari che legano l’ossigeno: l’emoglobina si trova nel citoplasma del globulo rosso e lega l’ossigeno nei polmoni per trasportarlo attraverso i vasi sanguigni ai tessuti; la mioglobina, invece, si trova nelle cellule muscolari (miociti) ed ha funzione di
Cosa comporta L’emoglobina deossigenata?
Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell’istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell’acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c’è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l’emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell’emoglobia deossigenata: effetto bohr.
Qual è la struttura della deossiemoglobina?
La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il
Quali sono i protoni dell’emoglobina?
Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante. L’effetto Bohr permette all’emoglobina di migliorare la sua capacità di trasportare ossigeno. L’emoglobina che compie il tragitto dai polmoni ai tessuti, deve equilibrarsi in funzione della pressione, del pH e della temperatura. Vediamo l’effetto della temperatura.